蛋白质折叠 

蛋白质折叠前后
蛋白质折叠结果
未解決的化學問題是否有可能僅透過序列和環境資訊預測多肽序列的二級、三級和四級結構?还有蛋白质折叠問題:是否有可能設計一種多肽,在特定環境條件下使它采用给定的結構?

蛋白质折叠(英語:Protein folding)是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构[1]。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。

蛋白質的基本單位為胺基酸,而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基親水性疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構

根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的諾貝爾化學獎得主)的研究,蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性,三级结构解体;而當環境回復到原本的狀態時,蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構,不論試驗幾次,蛋白質都僅此一種立體結構,於是安芬森提出一個結論:蛋白质分子的一级结构决定其立體结构(安芬森法则英语Anfinsen's dogma[2]

安芬森的研究结果非常重要,因為蛋白質的功能取決於其立體結構,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列,即蛋白質的一級結構;如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構,那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構,研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译折叠密码的过程。

目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用变性,然后逐渐降低胍或者脲的浓度,也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。

  1. ^ Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters. The Shape and Structure of Proteins. Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. 2002. ISBN 0-8153-3218-1. 
  2. ^ Anfinsen, C. The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 1972, 128 (4): 737–49. PMC 1173893可免费查阅. PMID 4565129. 



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