蛋白酶体 

蛋白酶体的三维结构图(包括飘带图和半透明的表面图)。蛋白酶体两端的“帽子”(即11S调节颗粒)用红色显示,中间的“圆桶”(即核心颗粒)用蓝色显示。其降解蛋白质分子的活性位点位于核心颗粒的圆桶内。
蛋白酶体的结构图(从上往下看)。

蛋白酶体Proteasomes)是一种巨型筒状蛋白质复合体,主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。能够发挥这一作用的被称为蛋白酶

蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记(即连接上)。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子,就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子;这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”,从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上,开始其降解过程。经过蛋白酶体的降解,蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的段;这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子,然后被用于合成新的蛋白质[1]

目前所有已知的真核生物古菌皆有蛋白酶體,在一些原核生物中也存在。在真核生物中,它位于细胞核细胞质[2]

蛋白质结构看,蛋白酶体是一桶状复合体[3],包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”(右图中蓝色部分),核心中空,形成一个空腔。其中,每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成,并含有六个蛋白酶活性位点。这些位点位于环的内表面,所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基,可以发挥“门”的作用,是蛋白质进入“空腔”中的必經之路。这些α亚基,或者说“门”,是由结合在它们上的“帽”状结构(即调节颗粒,右图中红色部分)进行控制;调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签,并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。

蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的,包括细胞周期基因表現的调节,与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认,阿龙·切哈诺沃阿夫拉姆·赫什科欧文·罗斯三人分享该奖[4]

  1. ^ (英文)Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Molecular Cell Biology, 5th ed., ch.3, pp 66–72. New York: WH Freeman. ISBN 0-7167-4366-3
  2. ^ (英文)Peters JM, Franke WW, Kleinschmidt JA. Distinct 19 S and 20 S subcomplexes of the 26 S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm. The Journal of Biological Chemistry. Mar 1994, 269 (10): 7709–18 [2016-11-18]. PMID 8125997. (原始内容存档于2020-02-24). 
  3. ^ (英文)Whitby FG, Masters EI, Kramer L, Knowlton JR, Yao Y, Wang CC, Hill CP. Structural basis for the activation of 20S proteasomes by 11S regulators. Nature. 2000, 408 (6808): 115–120. PMID 11081519. 
  4. ^ (英文)Nobel Prize Committee. Nobel Prize Awardees in Chemistry, 2004. 2004 [2006-12-11]. (原始内容存档于2006-07-09). 



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